Aminosäuren – Molekülform in Abhängigkeit vom pH-Wert

Aminosäuren – Molekülform in Abhängigkeit vom pH-Wert Übung

• Beschreibe die Eigenschaften von Aminosäuren bei unterschiedlichen pH-Werten.

  Tipps

  Kationen haben meist die Endung -ium, Anionen die Endung -at.

  Lösung

  Funktionelle Gruppen bestimmen die Eigenschaften von organischen Verbindungen. Die funktionellen Gruppen der Aminosäuren zeigen unterschiedliche Eigenschaften: Die Carboxyl-Gruppe reagiert als Säure, die Amino-Gruppe als Base. In einem großen pH-Bereich liegen beide Gruppen in der geladenen Form vor. Da die Gruppen entgegengesetzt geladen sind, ist die Gesamtladung des Moleküls in diesem Fall Null. Dennoch trägt das Molekül formal zwei Ladungen - eine negative an der Carboxylat-Gruppe und eine positive an der Amonium-Gruppe. Es wird daher als Zwitter-Ion bezeichnet. Aminosäuren liegen daher nie ohne formale Ladungen vor.
  Bei hohen Konzentrationen an $H_3O^+$ wird auch die Carboxylat-Gruppe protoniert. Es liegt daher nur noch die positive Ladung an der Amoniumgruppe vor, die Gesamtladung ist also +1 (Kation). Bei sehr niedrigen Konzentrationen an $H_3O^+$ ist auch die Amino-Gruppe unprotoniert, also ungeladen. Daher ist bei hohen pH-Werten die Gesamtladung des Moleküls -1 (Anion).

• Stelle die Reaktionsgleichung zur Dissoziation von Aminosäuren auf.

  Tipps

  Unter den Gleichgewichtspfeilen stehen die Ionen, die von rechts nach links dazukommen. Über dem Pfeil ist es umgekehrt.

  Lösung

  Die Aminosäure in der Form des Zwitter-Ions trägt eine positive und eine negative Ladung. Das Zwitter-Ion ist in der Lage, ein $H^+$-Ion abzugeben, welches an der $NH_3^+$-Gruppe gebunden ist. Diese wird zur Amino-Gruppe $(NH_2)$. Die Carboxylat-Gruppe $(COO^-)$ bleibt hiervon unbeeinflusst. Das Zwitter-Ion kann jedoch auch ein $H^+$-Ion aufnehmen, dieses bindet an die Carboxylat-Gruppe. Übrig bleibt die positive Ladung an der Amonium-Gruppe $(NH_3^+)$. Beide Reaktionen sind Gleichgewichtsreaktionen. Die zugehörigen Säurekonstanten werden als $pK_{S1}$ und $pK_{S2}$ bezeichnet.

• Stelle die Reaktionsgleichung zur Dissoziation von Glutaminsäure auf.

  Tipps

  Die zusätzliche Carboxyl-Gruppe wird weniger von der Ammino-Gruppe beeinflusst.

  Lösung

  Auch die zusätzliche Carboxy-Gruppe kann in protonierter (ungeladener) oder in unprotonierter (negativ geladenen) Form vorkommen. Da diese Carboxyl-Gruppe weiter von der Ammino-Gruppe entfernt ist als die erste Carboxylgruppe, ist der elektronenziehende Einfluss der Ammonium-Gruppe auf diese zweite Carboxyl-Gruppe geringer. Sie wird daher bereits bei einer geringeren $H^+$-Konzentration hauptsächlich in protonierter Form vorliegen.

  In neutraler Lösung liegt die Glutaminsäure in Form eines einfach negativ geladenen Zwitter-Ions vor: Die beiden Carboxyl-Gruppen tragen je eine negative Ladung, die Ammonium-Gruppe eine positive Ladung. Bei niedrigeren pH-Werten wird zuerst die weiter entfernte Carboxylat-Gruppe protoniert. Bei noch niedrigeren pH-Werten folgt die Carboxylat-Gruppe in Nachbarschaft der Ammonium-Gruppe. Bei höheren pH-Werten erfolgt, wie üblich, die Deprotonierung der Ammonium-Gruppe zur Ammino-Gruppe.

• Leite das Massenwirkungsgesetz für die Deprotonierung von Cystein her.

  Tipps

  Massenwirkungsgesetz für die Reaktion $A+B \rightleftharpoons C +D$

  Lösung

  Die Protolyse einer Säure wird immer ausgehend von der undissoziierten Säure angegeben. Auf der linken Seite des Reaktionspfeils muss daher neben der Säure $H_2O$ stehen. Auf der rechten Seite des Reaktionspfeils muss neben dem Hydronium-Ion (Oxoniumion) $H_3O^+$ das Säurerest-Ion auftauchen, in diesem Fall das Zwitter-Ion der Aminosäure.

  Im Ausdruck für das Massenwirkungsgesetz werden die Konzentrationen der Produkte in den Zähler geschrieben, die Konzentrationen der Edukte in den Nenner. Die Konzentrationen auf beiden Seiten des Bruches werden miteinander multipliziert. So ergibt sich der Ausdruck für $K_1$. Die Konzentration des Wassers ändert sich durch die Reaktion nur in einem vernachlässigbaren Bereich, da Wasser auch das Lösemittel ist. Die Konzentration kann daher als konstant angesehen werden. Da dies bei allen Protolysereaktionen von Säuren der Fall ist, wird hier üblicherweise die Säurekonstante $K_S$ statt der Gleichgewichtskonstante $K$ verwendet. Dabei ist $K_S = K \cdot c(H_2O)$. Die konstante Konzentration des Wassers wird also in die Säurekonstante eingerechnet. Sie taucht daher auch im Ausdruck für die Säurekonstante nicht mehr im Nenner auf. Mit dem Massenwirkungsgesetz lässt sich die Verschiebung des Gleichgewichts bei unterschiedlichen pH-Werten erklären. Wird die Konzentration an $H_3O^+-$Ionen erhöht, müssen sich die Konzentrationen der dissoziierten und der undissoziierten Form der Aminosäure so ändern, dass der Ausdruck wieder gleich der Konstanten $K_{S1}$ ist. Dies ist der Fall, wenn die Konzentration des Zwitter-Ions abnimmt und die Konzentration der undissoziierten Form der Amminosäure zunimmt. Dies entspricht einer Verschiebung des Gleichgewichts auf die linke Seite.

• Schildere den Einfluss von Säuren und Basen auf das Dissoziationsgleichgewicht von Aminosäuren.

  Tipps

  Die Zugabe von $OH^-$ verringert die Konzentration an $H^+$.

  Lösung

  Da es sich bei der Dissoziation einer Säure um Gleichgewichtsreaktionen handelt, haben alle Reaktanden einen Einfluss auf die Konzentrationen von Produkten und Edukten im Gleichgewichtszustand. Aus den Reaktionsgleichungen geht hervor, dass $H^+$-Ionen direkt an der Reaktion beteiligt sind. Die Zugabe von Säure verändert daher die Konzentrationen der übrigen Stoffe im Gleichgewicht. Nach dem Gesetz des kleinsten Zwangs weicht das System aus, indem die Reaktionen verstärkt ablaufen, die zu einer geringeren $H^+$-Konzentration führen. Bei beiden Reaktionen ist das der Fall, wenn die Reaktion von links nach rechts verstärkt abläuft. Das Gleichgewicht der Reaktionen verschiebt sich also in Richtung der Edukte (links). Durch die Zugabe von Natronlauge verringert die Konzentration an $H^+$-Ionen, da die folgende Reaktion abläuft: $OH^- + H^+ \rightarrow H_2O$. Daher hat dies den gegenteiligen Effekt auf die Lage des Gleichgewichts: Die Produktkonzentration steigt, während die Eduktkonzentration abnimmt. Hierdurch werden wieder $H^+$-Ionen freigesetzt.

• Vergleiche Alanin mit Methylammin und Essigsäure.

  Tipps

  Bei $pH = pK_S$ gilt: $c(HA) \approx c(A^-)$

  Lösung

  Der Grad der Protonierung der funktionellen Gruppen der drei Verbindungen hängt von der Konzentration der $H_3O^+$-Ionen, also vom pH-Wert, ab. Bei niedrigen pH-Werten liegen diese protoniert vor, bei hohen pH-Werten unprotoniert. Ausdrücken lässt sich das über den $pK_S-$-Wert der Verbindungen, da bei dem entsprechenden pH-Wert die protonierte und die unprotonierte Form etwa in gleicher Konzentration vorliegen. Bei pH-Werten unterhalb des $pK_S-$-Wertes liegt also hauptsächlich die protonierte Form vor.

  Für Alanin ergibt sich ein großer Bereich, in dem die Carboxyl-Gruppe unprotoniert vorliegt und die Ammino-Gruppe protoniert ist. In diesem Bereich liegt die Verbindung also als Zwitter-Ion vor, die Gesamtladung des Moleküls ist Null. Im Vergleich mit der Essigsäure fällt auf, dass bei dieser der Bereich, in dem die Carboxyl-Gruppe hauptsächlich unprotoniert vorliegt, bei einem höheren pH-Wert beginnt. Dies lässt sich mit einem elektronenziehenden Effekt der Ammonium-Gruppe beim Alanin erklären. Durch die Verschiebung der Elektronen hin zur protonierten Ammino-Gruppe wird die $O-H-$Bindung geschwächt und das Protolysegleichgewicht verschiebt sich auf die Seite der dissoziierten Form $(COO^-)$.

  Bei der Deprotonierung der Ammonium-Gruppe macht sich im Vergleich mit dem Ethylammin ein gegenteiliger Effekt bemerkbar: Erst bei einem höheren $pH-$Wert liegt hauptsächlich die deprotonierte Form vor. Dies liegt am elektronenschiebenden Effekt der Carboxylat-Gruppe. Diese stärkt die $N-H-$-Bindungen in der Ammonium-Gruppe $(NH_3^+)$ und verschiebt so das Gleichgewicht der Dissoziationsreaktion auf die Seite der protonierten Form.